Please use this identifier to cite or link to this item:
https://olympias.lib.uoi.gr/jspui/handle/123456789/754Full metadata record
| DC Field | Value | Language |
|---|---|---|
| dc.contributor.author | Χριστοφορίδης, Σάββας Θ. | el |
| dc.date.accessioned | 2015-10-16T06:18:02Z | - |
| dc.date.available | 2015-10-16T06:18:02Z | - |
| dc.identifier.uri | https://olympias.lib.uoi.gr/jspui/handle/123456789/754 | - |
| dc.identifier.uri | http://dx.doi.org/10.26268/heal.uoi.532 | - |
| dc.rights | Default License | - |
| dc.subject | ATP διφωσφουδρόλαση | el |
| dc.subject | Απύραση | el |
| dc.subject | Βιοχημεία | el |
| dc.subject | Γλυκοζυλίωση | el |
| dc.subject | Ενζυμολογία | el |
| dc.subject | Κυτταρική μεμβράνη | el |
| dc.subject | Πλακούντας | el |
| dc.title | Απομόνωση και ιδιότητες της ΑΤΡ διφωσφοϋδρολάσης από ανθρώπινο πλακούντα | el |
| heal.type | doctoralThesis | - |
| heal.type.en | Doctoral thesis | en |
| heal.type.el | Διδακτορική διατριβή | el |
| heal.classification | Ένζυμα | el |
| heal.classification | Ανάλυση | el |
| heal.identifier.secondary | http://thesis.ekt.gr/thesisBookReader/id/8761#page/1/mode/2up | - |
| heal.language | el | - |
| heal.access | free | - |
| heal.recordProvider | Πανεπιστήμιο Ιωαννίνων Σχολή Ιατρικής Τμήμα Ιατρικής | el |
| heal.publicationDate | 1995 | - |
| heal.bibliographicCitation | Ββιβλιογραφία: σ. 171-188 | |
| heal.abstract | Η ATP ΔΙΦΩΣΦΟΥΔΡΟΛΑΣΗ (ATP - DPH) ΕΙΝΑΙ ΜΕΜΒΡΑΝΙΚΟ ΕΝΖΥΜΟ ΠΟΥ ΥΔΡΟΛΥΕΙ ATP ΚΑΙ ADP ΠΡΟΣ AMP ΠΑΡΟΥΣΙΑ CA^2+ Η MG^2+. ΣΚΟΠΟΣ ΤΗΣ ΕΡΓΑΣΙΑΣ ΗΤΑΝ Η ΑΠΟΜΟΝΩΣΗ ΚΑΙΜΕΛΕΤΗ ΤΟΥ ΕΝΖΥΜΟΥ ΑΥΤΟΥ ΑΠΟ ΤΟΝ ΑΝΘΡΩΠΙΝΟ ΠΛΑΚΟΥΝΤΑ ΩΣΤΕ ΝΑ ΒΟΗΘΗΘΕΙ Η ΚΑΤΑΝΟΗΣΗ ΤΟΥ ΡΟΛΟΥ ΤΟΥ ΕΝΖΥΜΟΥ ΑΥΤΟΥ. Ο ΚΑΘΑΡΙΣΜΟΣ ΕΠΙΤΕΥΧΘΗΚΕ ΜΕΤΑ ΑΠΟ ΔΙΑΛΥΣΗ ΤΩΝ ΜΕΜΒΡΑΝΩΝ ΠΛΑΚΟΥΝΤΑ ΜΕ TRITON X - 100, ΚΑΙ ΧΡΩΜΑΤΟΓΡΑΦΙΑ ΑΝΙΟΝΙΚΗΣ ΑΝΤΑΛΛΑΓΗΣ ΚΑΙ ΣΥΓΓΕΝΕΙΑΣ. ΤΟ ΑΠΟΜΟΝΩΜΕΝΟ ΕΝΖΥΜΟ (MR=82 KDA) ΒΡΕΘΗΚΕ ΓΛΥΚΟΖΥΛΙΩΜΕΝΟ, ΚΑΙ ΕΝΤΟΠΙΣΤΗΚΕ ΣΤΗΝ ΕΞΩΤΕΡΙΚΗ ΚΥΤΤΑΡΙΚΗ ΜΕΜΒΡΑΝΗ. | el |
| heal.abstract | ATP DIPHOSPHOHYDROLASE (ATP - DPH) IS A MEMBRANE BOUND ENZYME WHICH HYDROLYZES ATP AND ADP TO AMP IN THE PRESENCE OF MG^2+ OR CA^2+. THE AIM OF THIS WORK WAS TO PURIFY AND STUDY THE PROPERTIES OF THIS ENZYME FROM HUMAN PLACENTA SO ASTO HELP IN UNDERSTANDING THE ROLE OF THIS ENZYME. THE PURIFICATION WAS ACHIEVED AFTER SOLUBILIZATION OF HUMAN PLACENTAL MEMBRANE FRACTION WITH TRITON X - 100 AND COLUMN CHROMATOGRAPHY (ANION EXCHANGE AND AFFINITY CHROMATOGRAPHY). THE PURIFIED ENZYME (MR=8.2 KD2) WAS FOUND TO BE HIGHLY GLYCOSYLATED AND LOCALIZED ON PLASMA MEMBRANE. | en |
| heal.advisorName | - | |
| heal.committeeMemberName | Τσόλας, Ορέστης | |
| heal.committeeMemberName | Γεωργάτος, Ιωάννης | el |
| heal.committeeMemberName | Κυριακίδης, Δημήτριος | el |
| heal.committeeMemberName | Σεφεριάδης, Κωνσταντίνος | el |
| heal.committeeMemberName | Παπαμαρκάκη, Θωμαϊς | el |
| heal.committeeMemberName | Φράγκου, Μαρία | el |
| heal.committeeMemberName | Γαλάρης, Δημήτριος | el |
| heal.academicPublisher | Πανεπιστήμιο Ιωαννίνων Σχολή Ιατρικής Τμήμα Ιατρικής | el |
| heal.academicPublisherID | uoi | - |
| heal.numberOfPages | 188 σ. | - |
| heal.fullTextAvailability | false | - |
| Appears in Collections: | Διδακτορικές Διατριβές - ΙΑΤ | |
Files in This Item:
There are no files associated with this item.
This item is licensed under a Creative Commons License
