Please use this identifier to cite or link to this item:
https://olympias.lib.uoi.gr/jspui/handle/123456789/27891Full metadata record
| DC Field | Value | Language |
|---|---|---|
| dc.contributor.author | Μουστάκα, Καλλιόπη | el |
| dc.date.accessioned | 2017-04-03T08:56:01Z | - |
| dc.date.available | 2017-04-03T08:56:01Z | - |
| dc.identifier.uri | https://olympias.lib.uoi.gr/jspui/handle/123456789/27891 | - |
| dc.identifier.uri | http://dx.doi.org/10.26268/heal.uoi.1983 | - |
| dc.rights | Default License | - |
| dc.subject | Πολυγλουταμυλίωση | el |
| dc.subject | Πυρηνικές πρωτεΐνες | el |
| dc.subject | Εγγενώς εύκαμπτες περιοχές | el |
| dc.subject | Polyglutamylation | en |
| dc.subject | Nuclear proteins | en |
| dc.subject | Intrinsically disordered regions | en |
| dc.title | Διερεύνηση πολυγλουταμυλίωσης σε πυρηνικές πρωτεΐνες που περιέχουν εγγενώς εύκαμπτες περιοχές | el |
| dc.title | Investigation of polyglutamylation in nuclear proteins which contain intrinsically disordered regions | en |
| heal.type | masterThesis | - |
| heal.type.en | Master thesis | en |
| heal.type.el | Μεταπτυχιακή εργασία | el |
| heal.classification | Πρωτεΐνες | el |
| heal.dateAvailable | 2017-04-03T08:57:01Z | - |
| heal.language | el | - |
| heal.access | free | - |
| heal.recordProvider | Πανεπιστήμιο Ιωαννίνων. Σχολή Επιστημών Υγείας. Τμήμα Ιατρικής | el |
| heal.publicationDate | 2016 | - |
| heal.bibliographicCitation | Βιβλιογράφία : σ. 91-101 | el |
| heal.abstract | H πολυγλουταμυλίωση είναι μία μετα-μεταφραστική τροποποίηση κατά την οποία σχηματίζονται γλουταμικές αλυσίδες ποικίλου μήκους στις πρωτεΐνες-στόχους. Τα πιο γνωστά και εκτενώς μελετημένα υποστρώματά της είναι οι τουμπουλίνες και οι NAP πρωτεΐνες. Η ανακάλυψη νέων πρωτεΐνών-στόχων, ανέδειξε την πολυγλουταμυλίωση σε μία ευρύτερη μετα- μεταφραστική τροποποίηση από ότι θεωρήθηκε αρχικά, η οποία πιθανόν να μετέχει στη ρύθμιση διαφόρων κυτταρικών διεργασιών. Παρότι δεν έχει προταθεί συγκεκριμένη αλληλουχία πολυγλουταμυλίωσης, όλα τα υποστρώματα περιέχουν περιοχές πλούσιες σε γλουταμικά κατάλοιπα και τα περισσότερα είναι πρωτεΐνες που μετακινούνται μεταξύ πυρήνα και κυτταροπλάσματος, συμπεριλαμβανομένων και πολλών που σχετίζονται με τη δομή της χρωματίνης. Οι πρωτεΐνες SET, προθυμοσίνη α (ProTα) και παραθυμοσίνη (ParaT), περιέχουν εκτενείς πολυ-Ε περιοχές και εμπλέκονται στην αναδιοργάνωση της χρωματίνης. Οι όξινες πρωτεΐνες ProTα και ParaT αποτελούν χαρακτηριστικό παράδειγμα εγγενώς εύκαμπτων πρωτεΐνών (IDPs) και περιέχουν μία περιοχή πλούσια σε γλουταμικά στο κέντρο του μορίου τους. Η ογκοπρωτεΐνη SET περιλαμβάνει μία εγγενώς εύκαμπτη περιοχή (IDR) πλούσια σε γλουταμικά στο καρβοξυτελικό άκρο της. Στην παρούσα εργασία, μελετήθηκαν οι πρωτεΐνες SET, ProTα και ParaT ως πιθανά υποστρώματα πολυγλουταμυλίωσης. Αναλύθηκε η υποκυτταρική εντόπιση των πολυγλουταμυλιωμένων πρωτεΐνών καθώς και το ενδεχόμενο να μεταβάλλεται η αλληλεπίδρασή τους με τις ιστόνες, ως αποτέλεσμα της τροποποίησης. Όπως αποδείχθηκε, και οι τρεις πρωτεΐνες τροποποιούνται παρουσία της ενεργής πολυγλουταμυλάσης TTLL4. Όσον αφορά τις περιοχές πολυγλουταμυλίωσης, βρέθηκε ότι ο NAP τομέας της SET όπως επίσης και η όξινη περιοχή που εντοπίζεται στο καρβοξυτελικό άκρο της, απαιτούνται για την τροποποίηση. Αντίστοιχα, η παρουσία της όξινης περιοχής των ProTα και ParaT, είναι εξίσου απαραίτητη. Ο υποκυτταρικός εντοπισμός των παραπάνω πρωτεΐνών, δεν φάνηκε να μεταβάλλεται παρουσία της πολυγλουταμυλίωσης. Επίσης, βρέθηκε ότι η πολυγλουταμυλίωση δεν επηρέασε την αλληλεπίδραση της SET με την ιστόνη Η3, ούτε τα επίπεδα ακετυλίωσης της Η3. Τέλος, δεν διαπιστώθηκαν αλλαγές ως προς τη συγγένεια των πολυγλουταμυλιωμένων ProTα και ParaT για την ιστόνη Η1. Η εργασία αυτή μπορεί να χρησιμεύσει ως βάση για τις μελλοντικές εργασίες που θα μελετήσουν περαιτέρω το φυσιολογικό ρόλο της μετα-μεταφραστικής αυτής τροποποίησης. | el |
| heal.abstract | Summary SUMMARY Polyglutamylation is a new class of post-translational modification in which glutamate side chains of variable lengths are formed on the modified proteins. The well-known targets of polyglytamylation are tubulins and nucleosome assembly proteins. The identification of new substrates revealed that polyglutamylation is a much more widespread modification than initially thought and it might be a regulator of many cellular processes. Although a "polyglutamylation motif1' has not been defined yet, all the identified substrates contain glutamate-rich stretches and most of them are proteins that shutte between cytoplasm and nucleus, including many chromatin- related proteins. The proteins SET, prothymosin α (ProTα) and parathymosin (Para^ contain poly-E stretches and are all involved in chromatin remodeling. The acidic proteins ProTα and ParaT are typical intrinsically disordered proteins (IDPs) with poly-E stretches spanning mainly the central parts of the molecules. The oncoprotein SET contains a poly-E IDR region in its carboxy-terminal part. In this study, we investigated whether these proteins undergo polyglutamylation. We also analysed the subcellular localization of the polyglutamylated proteins and the interaction of the modified proteins with histones. Our results showed that all three proteins were polyglutamylated in the presence of the active form of the TTLL4 polyglutamylase. Concerning SET, the NAP domain of the protein as well as the carboxy-terminal acidic region, were detected as polyglutamylation sites. The acidic domains of ProTα and ParaT were also modified in the presence of TTL4. The localization of all the above proteins was not altered in the presence of polyglutamylation. We have also found that polyglutamylation did not influence the interaction of SET with histone or the binding of ProTα and ParaT to histone H1. Our work may serve as the basis for future studies that will address the in vivo role of polyglutamylation within the cell nucleus. | en |
| heal.advisorName | Παπαμαρκάκη, Θωμαΐς | el |
| heal.committeeMemberName | Παπαμαρκάκη, Θωμαΐς | el |
| heal.committeeMemberName | Φριλίγγος, Ευστάθιος | el |
| heal.committeeMemberName | Πολίτου, Αναστασία | el |
| heal.committeeMemberName | Τζαβάρας, Θεόδωρος | el |
| heal.committeeMemberName | Κούκλης, Παναγιώτης | el |
| heal.academicPublisher | Πανεπιστήμιο Ιωαννίνων. Σχολή Επιστημών Υγείας. Τμήμα Ιατρικής | el |
| heal.academicPublisherID | uoi | - |
| heal.numberOfPages | 101 σ. | - |
| heal.fullTextAvailability | true | - |
| Appears in Collections: | Διατριβές Μεταπτυχιακής Έρευνας (Masters) - ΙΑΤ | |
Files in This Item:
| File | Description | Size | Format | |
|---|---|---|---|---|
| Μ.Ε. MOΥΣΤΑΚΑ ΚΑΛΛΙΟΠΗ 2016.pdf | 2.77 MB | Adobe PDF | View/Open |
This item is licensed under a Creative Commons License
