1. Repository of OAI
  2. ΑΠΟΘΕΤΗΡΙΟ "ΟΛΥΜΠΙΑΣ"
  3. Σχολή Θετικών Επιστημών
  4. Τμήμα Χημείας
  5. Διατριβές Μεταπτυχιακής Έρευνας (Masters) - ΧΗΜ
Ελληνικά   English  
Please use this identifier to cite or link to this item: https://olympias.lib.uoi.gr/jspui/handle/123456789/40142
Full metadata record
DC FieldValueLanguage
dc.contributor.authorΙορδανίδου, Ελένηel
dc.contributor.authorIordanidou, Elenien
dc.date.accessioned2026-06-16T09:52:05Z-
dc.date.available2026-06-16T09:52:05Z-
dc.identifier.urihttps://olympias.lib.uoi.gr/jspui/handle/123456789/40142-
dc.rightsDefault License-
dc.subjectΑκετυλίωση λυσίνης, ενδογενής ακετυλίωση, μεταφραστική τροποποίηση, φαρμακολογική επαγωγή ακετυλίωσηςel
dc.subjectΑποακετυλίωσηel
dc.subjectΑκέτυλο-CoAel
dc.subjectΕμπλουτισμός ανοσοσυγγένειας,el
dc.subjectΕνδογενής ακετυλίωσηel
dc.subjectΜεταφραστική τροποποίησηel
dc.subjectΦαρμακολογική επαγωγή ακετυλίωσηςel
dc.subjectAcetyl-CoAen
dc.subjectAffinity enrichmenten
dc.subjectDeacetylationen
dc.subjectEndogenous acetylationen
dc.subjectLysine acetylationen
dc.subjectPharmacological induction of acetylationen
dc.subjectPost-translational modificationen
dc.titleΑνίχνευση και ταυτοποίηση ακετυλιωμένων πρωτεϊνών σε βιολογικά δείγματα με τεχνικές βασιζόμενες στην ανοσοσυγγένειαel
dc.titleDetection and identification of acetylated proteins in complex biological mixtures using immunoaffinity enrichmenten
dc.typemasterThesisen
heal.typemasterThesisel
heal.type.enMaster thesisen
heal.type.elΜεταπτυχιακή εργασίαel
heal.dateAvailable2026-06-16T09:53:05Z-
heal.languageelel
heal.accessfreeel
heal.recordProviderΠανεπιστήμιο Ιωαννίνων. Σχολή Θετικών Επιστημώνel
heal.publicationDate2026-05-26-
heal.abstractΗ παρούσα διπλωματική εργασία εξετάζει την ακετυλίωση πρωτεϊνών, μια σημαντική μετα-μεταφραστική τροποποίηση που επηρεάζει πολλές κυτταρικές λειτουργίες. Η ακετυλίωση της λυσίνης μπορεί να πραγματοποιηθεί είτε ενζυμικά, μέσω ακετυλοτρανσφερασών, είτε μη ενζυμικά, ανάλογα με παράγοντες όπως το ακέτυλο-συνένζυμο Α (Ac-CoA) και το pH. Η αντίστροφη διαδικασία, η αποακετυλίωση, καταλύεται από ένζυμα όπως οι σιρτουίνες (SIRTs), με τη SIRT3 να έχει ιδιαίτερα σημαντικό ρόλο. Η τροποποίηση αυτή επηρεάζει τη δομή, τη σταθερότητα και τη λειτουργία των πρωτεϊνών, καθώς και κρίσιμες διεργασίες όπως τη γονιδιακή έκφραση, το μεταβολισμό και την κυτταρική σηματοδότηση. Διαταραχές στην ακετυλίωση συνδέονται με σοβαρές ασθένειες, γεγονός που καθιστά σημαντική τη μελέτη των μηχανισμών της. Πειραματικά, η εργασία επικεντρώνεται στην ανάπτυξη και βελτιστοποίηση μεθόδων ανίχνευσης και εμπλουτισμού ακετυλιωμένων πρωτεϊνών. Αρχικά, πραγματοποιείται ανίχνευση ακετυλίωσης σε δείγματα χημικά ακετυλιωμένης αλβουμίνης ορού βοός (bovine serum albumin, BSA) και σε πρωτεϊνικά εκχυλίσματα κυττάρων, τα οποία καλλιεργούνται παρουσία ή απουσία οξικού νατρίου (CH3COONa). Στη συνέχεια, αναπτύσσεται και εφαρμόζεται πειραματικό πρωτόκολλο εμπλουτισμού ακετυλιωμένων πρωτεϊνών με χρήση αντισωμάτων έναντι της ακετυλιωμένης λυσίνης. Το πρωτόκολλο βελτιστοποιείται ώστε να επιτρέπει τον εμπλουτισμό (α) χημικά ακετυλιωμένης BSA, (β) ακετυλιωμένων πρωτεϊνών σε κυτταρικά εκχυλίσματα, (γ) ακετυλιωμένων πρωτεϊνών σε ηπατικό ιστό ποντικού αγρίου τύπου. Συνολικά, η μελέτη αναδεικνύει τη δυναμική φύση της ακετυλίωσης γεγονός που συνάδει με την ευρέως διαδεδομένη άποψη ότι η ρύθμιση της ακετυλίωσης συνδέεται άμεσα με τον κυτταρικό μεταβολισμό και την υγεία του οργανισμού.el
heal.abstractThis thesis focuses on protein acetylation, an important post-translational modification that influences many cellular functions. Lysine acetylation can occur either enzymatically, via acetyltransferases, or non enzymatically, depending on factors such as Ac-CoA and pH. The reverse process, deacetylation, is catalyzed by enzymes such as sirtuins, with SIRT3 playing a particularly important role. This modification affects the structure, stability, and function of proteins, as well as critical processes such as gene expression, metabolism, and cellular signaling. Disruptions in acetylation homeostasis are linked to serious diseases, making the study of its mechanisms important. Experimentally, this study focuses on the development and optimization of methods for the detection and enrichment of acetylated proteins. Initially, acetylation is detected in samples of chemically acetylated BSA and in protein extracts from cells cultured in the presence or absence of sodium acetate. Subsequently, an experimental protocol for the enrichment of acetylated proteins using antibodies against acetylated lysine is developed and applied. The protocol is optimized to allow the enrichment of (a) chemically acetylated BSA, (b) endogenous and stimulus-induced acetylated proteins in cell extracts, and (c) endogenously acetylated proteins in wild-type mouse liver tissue. Overall, the study highlights the dynamic nature of acetylation, a finding consistent with the widely held view that the regulation of acetylation is directly linked to cellular metabolism and overall health.en
heal.sponsorThis work was supported by the project BIOMED-20 (MIS 5047236) implemented under the Action “Reinforcement of the Research and Innovation Infrastructure”, funded by the Operational Program "Competitiveness, Entrepreneurship and Innovation" (NSRF 2014-2020) and co-financed by Greece and the EU (European Regional Development Fund)en
heal.advisorNameΔούλιας, Πασχάλης-Θωμάςel
heal.committeeMemberNameΔούλιας, Πασχάλης-Θωμάςel
heal.committeeMemberNameΜυλωνάς, Ευστράτιοςel
heal.committeeMemberNameΤενοπούλου, Μαργαρίταel
heal.academicPublisherΠανεπιστήμιο Ιωαννίνων. Σχολή Θετικών Επιστημών. Τμήμα Χημείαςel
heal.academicPublisherIDuoiel
heal.numberOfPages83el
heal.fullTextAvailabilitytrue-
Appears in Collections:Διατριβές Μεταπτυχιακής Έρευνας (Masters) - ΧΗΜ

Show simple item record
Files in This Item:
File Description SizeFormat 
MSc_ΙΟΡΔΑΝΙΔΟΥ_Final.pdfΜεταπτυχιακή Διατριβή1.29 MBAdobe PDFView/Open
Show simple item record  


Items in DSpace are protected by copyright, with all rights reserved, unless otherwise indicated.