Please use this identifier to cite or link to this item:
https://olympias.lib.uoi.gr/jspui/handle/123456789/39660Full metadata record
| DC Field | Value | Language |
|---|---|---|
| dc.contributor.author | Ζορζομπόκου, Μαρία Λυδία | el |
| dc.contributor.author | Zorzompokou, Maria Lydia | en |
| dc.date.accessioned | 2025-12-04T09:07:10Z | - |
| dc.date.available | 2025-12-04T09:07:10Z | - |
| dc.identifier.uri | https://olympias.lib.uoi.gr/jspui/handle/123456789/39660 | - |
| dc.rights | Attribution-NonCommercial-NoDerivs 3.0 United States | * |
| dc.rights.uri | http://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/3.0/us/ | * |
| dc.subject | Βιοπληροφορική | el |
| dc.subject | Γραμμικά μοτίβα | el |
| dc.subject | Διανιτροζυλίωση | el |
| dc.subject | Δευτεροταγής δομή | el |
| dc.subject | Μονοξείδιο του αζώτου | el |
| dc.subject | Μεταγωγή σήματος | el |
| dc.subject | Μιτοχόνδρια | el |
| dc.subject | S-Νιτροζυλίωση | el |
| dc.subject | Bioinformatics | en |
| dc.subject | Mitochondria | en |
| dc.subject | Linear Motifs | en |
| dc.subject | Nitric oxide | en |
| dc.subject | Secondary structure | en |
| dc.subject | Signal transduction | en |
| dc.subject | S-nitrosylation | en |
| dc.subject | Transnitrosylation | en |
| dc.title | Μηχανισμοί S-Νιτροζυλίωσης στα μιτοχόνδρια | el |
| dc.title | Mechanism of S-Nitrosylation in mitochondria | en |
| dc.type | masterThesis | en |
| heal.type | masterThesis | el |
| heal.type.en | Master thesis | en |
| heal.type.el | Μεταπτυχιακή εργασία | el |
| heal.classification | Βιοχημεία | el |
| heal.classification | Biochemistry | en |
| heal.dateAvailable | 2025-12-04T09:08:10Z | - |
| heal.language | el | el |
| heal.access | free | el |
| heal.recordProvider | Πανεπιστήμιο Ιωαννίνων. Σχολή Θετικών Επιστημών | el |
| heal.publicationDate | 2025-10 | - |
| heal.abstract | Η S-νιτροζυλίωση αποτελεί μια μεταμεταφραστική τροποποίηση που προκαλείται από το μονοξείδιο του αζώτου (ΝΟ) και λειτουργεί ως συνδετικός κρίκος μεταξύ της βιοσύνθεσης και της σηματοδοτικής δράσης του. Η διαταραχή της ομοιόστασης της S-νιτροζυλίωσης έχει συσχετιστεί με καρδιαγγειακά, μεταβολικά και νευροεκφυλιστικά νοσήματα, καθώς και με διάφορες μορφές καρκίνου. Στόχος της παρούσας μελέτης ήταν η διερεύνηση των μηχανισμών που οδηγούν σε S-νιτροζυλίωση μιτοχονδριακών πρωτεϊνών in vivo. Για τον σκοπό αυτό, αξιοποιήθηκαν τέσσερις ανεξάρτητες μελέτες, οι οποίες ταυτοποίησαν θέσεις S-νιτροζυλίωσης στον καρδιακό μυ. Πραγματοποιήθηκε συγκριτική ανάλυση βιοφυσικών, βιοχημικών και δομικών παραμέτρων των S-νιτροζυλιωμένων κυστεϊνών έναντι των μη S-νιτροζυλιωμένων κυστεϊνών, εντός των ίδιων πρωτεϊνών. Τα αποτελέσματα έδειξαν ότι οι S-νιτροζυλιωμένες κυστεΐνες παρουσιάζουν μειωμένη υδροφοβικότητα, χαμηλότερο pKa, μειωμένη σχετική έκθεση στο διαλύτη σε σύγκριση με τις μη νιτροζυλιωμένες. Επιπλέον, οι περισσότερες S-νιτροζυλιωμένες κυστεΐνες εντοπίζονται σε α-έλικες, και βρίσκονται σε περιβάλλον πλούσιο σε όξινα και βασικά αμινοξέα. Συνολικά, τα ευρήματα υποδεικνύουν ότι οι S-νιτροζυλιωμένες κυστεΐνες διαθέτουν διακριτά βιοφυσικά και δομικά χαρακτηριστικά σε σχέση με τις μη νιτροζυλιωμένες. Επιπλέον, αναδεικνύεται η διανιτροζυλίωση ως πιθανός ενδομιτοχονδριακός μηχανισμός S-νιτροζυλίωσης, ανοίγοντας τον δρόμο για μελλοντικές μελέτες που θα διερευνήσουν την ύπαρξη δικτύων πρωτεϊνών μεταγωγής σήματος του ΝΟ. | el |
| heal.abstract | S-nitrosylation is a post-translational modification induced by nitric oxide (NO), acting as a molecular link between NO biosynthesis and its signaling functions. Disruption of S-nitrosylation homeostasis has been associated with cardiovascular, metabolic, and neurodegenerative diseases, as well as various forms of cancer. The aim of the present study was to investigate the mechanisms leading to S-nitrosylation of mitochondrial proteins in vivo. To this end, four independent studies were utilized, which identified S-nitrosylation sites in cardiac muscle. A comparative analysis of the biophysical, biochemical, and structural parameters of S-nitrosylated cysteines versus non-S-nitrosylated cysteines—within the same proteins—was conducted. The results showed that S-nitrosylated cysteines exhibit reduced hydrophobicity, lower pKa, and decreased relative solvent accessibility compared to their non-nitrosylated counterparts. Furthermore, most S-nitrosylated cysteines were found in α-helices, located in environments enriched with acidic and basic amino acids. Overall, the findings suggest that S-nitrosylated cysteines possess distinct biophysical and structural characteristics compared to non-nitrosylated ones. Additionally, the data support the hypothesis that trans-nitrosylation may represent a potential mechanism of S-nitrosylation within mitochondria, paving the way for future studies exploring the existence of protein networks mediating NO signal transduction. | en |
| heal.sponsor | BIOMED-20 “Ανάπτυξη νέων υποδομών που οικοδομούν ‘ικανότητα ’στην βιοϊατρική έρευνα’’ | el |
| heal.advisorName | Δούλιας, Πασχάλης-Θωμάς | el |
| heal.committeeMemberName | Τενοπούλου, Μαργαρίτα | el |
| heal.committeeMemberName | Μυλωνάς, Ευστράτιος | el |
| heal.committeeMemberName | Δούλιας, Πασχάλης-Θωμάς | el |
| heal.academicPublisher | Πανεπιστήμιο Ιωαννίνων. Σχολή Θετικών Επιστημών. Τμήμα Χημείας | el |
| heal.academicPublisherID | uoi | el |
| heal.numberOfPages | 120 | el |
| heal.fullTextAvailability | true | - |
| Appears in Collections: | Διατριβές Μεταπτυχιακής Έρευνας (Masters) - ΧΗΜ | |
Files in This Item:
| File | Description | Size | Format | |
|---|---|---|---|---|
| Μ.Ε. Ζορζομπόκου Μαρία Λυδία (2025).pdf | 4.02 MB | Adobe PDF | View/Open |
This item is licensed under a Creative Commons License
